清華團隊利用電子自旋共振實驗技術，發現水溶液降在低溫下仍可有兩種不同液相存在，並證明許多蛋白質運動元素可脫離水分子掌控，有助於細胞低溫保存技術研究。
清華大學今天發布新聞稿表示，化學系教授江昀緯與博士生郭雲軒等人組成的團隊研究「水分子與蛋白質的動態關聯」，揭開水與蛋白質互動的神秘面紗，證實部分蛋白質運動元素超脫水分子的掌控，論文登美國化學會跨領域類期刊「ACS Central Science」，文章更被置頂於期刊官網首頁。
「水分子極其簡單，但行為複雜度幾乎超越所有的化學分子」，江昀緯表示，水在低溫下並非如大眾認知的僅結冰一種樣態，光是水「結冰」的結晶態，目前已被發現的就超過 21 種，至今仍有許多未知，是當代物理化學研究的重要領域。
研究團隊利用電子自旋共振實驗設備，偵測水分子在低溫下的運動，發現調入微量甘油的水溶液在攝氏負13度以下時會出現「液相一」，溫度再降至攝氏負 83 度時會出現「液相二」，這兩種液態在低溫下可以彼此分離，並存在於蛋白質表面。
江昀緯指出，一般的食物水果若以低溫冷凍，結冰後細胞就易脹破，因此結冰的固態容易造成蛋白質的損傷，並非理想的保存方式；由於蛋白質與水分子互動緊密，科學家為了區隔出兩者，常用的方法就是在低溫進行研究，讓分子運動各自以不同步調變慢，才有機會釐清兩者互動關係。
研究團隊採用電子自旋共振實驗技術，並對蛋白質進行定點突變、調控蛋白質側鏈長度、改變其單一側鏈的物理性質，在獨特的化學修飾與作法下，可清楚辨認出蛋白質與水分子各自的運動，證明許多蛋白質運動元素可脫離水分子的掌控，推翻過去學界普遍認為水主控蛋白質運動的認知。
江昀緯以建築來比喻，要蓋摩天大樓，只用一塊塊磚頭砌牆很難完成，但如果提供鋼骨結構（蛋白質基本運動元素），再用混凝土隔間、糊外牆即可完成摩天大樓，因此找出蛋白質基本運動元素後，科學家就可清楚解析蛋白質如何藉由運動改變自身結構與功能，以及如何在細胞內工作。
(中央社)
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